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BtuC-POPC脂膜体系的分子动力学模拟
孙庭广, 刘明, 陈慰祖, 王存新*
北京工业大学, 生命科学与生物工程学院, 北京 100124
大肠杆菌的维生素B12转运蛋白(BtuCD)属于ATP结合盒转运蛋白, 目前对BtuCD转运底物进入胞质内的确切机制仍不清楚. 本研究将BtuCD的跨膜结构域BtuC插入棕榈酰油酸磷脂酰胆碱(POPC)双层膜中, 通过MD模拟来研究BtuC的功能性运动. 通过超过57 ns的MD模拟得到了稳定的蛋白质-脂双层膜体系. 模拟结果发现, POPC双层膜能够调整其厚度以适应其中的BtuC. 反映脂双层膜性质的两个参数, 即每个脂分子的面积和脂双层膜厚度, 均与实验测得数据吻合. 通过对从MD模拟提取的轨迹进行主成分分析(PCA), 使得能从原子水平上了解BtuC的几种主要运动模式. 结果表明, 尽管BtuC的几种主要运动模式各不相同, 却都实现了跨膜通道维度的改变, 控制通道开口的打开和闭合. 这些BtuC运动模式和与其相互作用的BtuF和BtuD的功能性运动很好的偶合. BtuC的运动主要体现在周质一侧的区域, 控制跨膜通道在该侧开口的大小. MD模拟过程中, 这一侧开口可以比晶体结构反映的“开放”状态更开放. 在胞质一侧, 并未观察到通道开口的明显变化. 意外的是, 尽管BtuC两个结构域具有相同的序列和类似的高级结构, 但它们在运动上却有明显差异. 这些结果有助于在原子水平上理解底物的转运机制.
国家自然科学基金(批准号: 20773006和30670497)、北京市自然科学基金(批准号: 7082006和5072002)和高等学校博士学科点专项科研基金(批准号: 200800050003)资助项目